Hemoglobina
O que é a Hemoglobina?
A hemoglobina é uma proteína presente nas hemácias (glóbulos vermelhos) do sangue dos vertebrados, sendo responsável pelo transporte de gases, especialmente o oxigênio (O₂) e o dióxido de carbono (CO₂), entre os pulmões e os tecidos do corpo. Sua estrutura molecular permite a ligação reversível com esses gases, sendo fundamental para o funcionamento do metabolismo celular aeróbico.
Estrutura da Hemoglobina
A hemoglobina é formada por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias alfa e duas cadeias beta, que juntas compõem a estrutura quaternária da proteína. Cada cadeia possui um grupo heme, que contém um átomo de ferro (Fe²⁺) em seu centro. Esse átomo é o responsável por se ligar ao oxigênio. Assim, uma única molécula de hemoglobina pode transportar até quatro moléculas de O₂.
Função no Transporte de Oxigênio
Nos alvéolos pulmonares, onde a concentração de oxigênio é alta, a hemoglobina se liga ao O₂ formando a oxiemoglobina. Esse composto é transportado pelo sangue até os tecidos, onde o oxigênio é liberado devido à menor pressão parcial desse gás. A afinidade da hemoglobina pelo oxigênio varia de acordo com o pH, a temperatura e a concentração de CO₂, em um mecanismo conhecido como efeito Bohr.
Transporte de Dióxido de Carbono
A hemoglobina também participa do transporte do CO₂, embora em menor escala comparado ao O₂. Cerca de 20% do CO₂ gerado pelas células se liga à hemoglobina, formando a carboemoglobina. O restante é transportado dissolvido no plasma ou sob a forma de íons bicarbonato (HCO₃⁻). O CO₂ é liberado nos pulmões, onde é eliminado na expiração.
Papel no Equilíbrio Ácido-Base
Além do transporte de gases, a hemoglobina atua como um importante tampão no sangue, contribuindo para a manutenção do pH fisiológico. Sua capacidade de se ligar reversivelmente a íons hidrogênio (H⁺) auxilia no equilíbrio ácido-base do organismo. Quando a hemoglobina libera oxigênio nos tecidos, ela pode se ligar ao H⁺, evitando quedas bruscas no pH sanguíneo.
Tipos de Hemoglobina
Existem diferentes tipos de hemoglobina, dependendo da fase da vida e da espécie. A mais comum nos adultos é a hemoglobina A (HbA), composta por duas cadeias alfa e duas beta. Já a hemoglobina fetal (HbF), predominante no feto humano, possui duas cadeias alfa e duas gama, tendo maior afinidade pelo oxigênio. Isso facilita a transferência de oxigênio da circulação materna para o feto durante a gestação.
Síntese e Degradação da Hemoglobina
A produção da hemoglobina ocorre nos eritroblastos, células precursoras das hemácias localizadas na medula óssea vermelha. A síntese das cadeias polipeptídicas e a incorporação do grupo heme envolvem várias etapas bioquímicas e cofatores, como ferro, vitamina B6 e glicina. Após cerca de 120 dias de vida, as hemácias são degradadas no baço, e a hemoglobina é reciclada: o ferro é reaproveitado, e o grupo heme é convertido em bilirrubina e excretado pelo fígado.
Afinidade da Hemoglobina por Gases
A hemoglobina apresenta diferentes afinidades por gases, sendo mais elevada para o monóxido de carbono (CO) do que para o oxigênio. Essa afinidade se dá porque o CO se liga ao ferro do grupo heme de forma muito mais estável, competindo com o O₂. Já o dióxido de carbono se liga a regiões diferentes da molécula de hemoglobina, facilitando a regulação do transporte gasoso de forma eficiente.
Cor do Sangue e Relação com a Hemoglobina
A coloração vermelha característica do sangue é devida à presença da hemoglobina e sua interação com o oxigênio. Quando saturada com O₂, a hemoglobina apresenta coloração vermelho-vivo (oxiemoglobina), enquanto a forma desoxigenada possui tom vermelho-escuro. Essa variação de cor é visível em vasos superficiais e utilizada em métodos de avaliação da oxigenação sanguínea.
Importância Evolutiva da Hemoglobina
A hemoglobina é um exemplo de adaptação eficiente ao transporte de gases em organismos complexos. A sua presença possibilitou uma maior eficiência na respiração celular, favorecendo o aumento do metabolismo e o desenvolvimento de estruturas especializadas. Em outros grupos animais, existem proteínas similares, como a hemocianina em moluscos e artrópodes, demonstrando a diversidade evolutiva na função de transporte gasoso.
Artigo revisado por Tânia Cabral - Professora de Biologia e Ciências - graduada na Unesp, 2001.
Atualizado em 03/08/2025
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